Proteinele
Proteinele sunt molecule polimerice formate din peste 100 aminoacizi legat prin legături peptidice (lanțurile mai scurte de aminoacizi se numesc polipeptide sau peptide); structura proteinelor poate fi mai mult sau mai puțin lungă, pliată pe ea însăși și fixată pe alte molecule (factori care determină complexitatea acestora și caracterizează funcția lor biologică). Aceste structuri pot fi clasificate în: structură primară, structură secundară (α-helix și β-sheet), structură terțiară și structură cuaternară.
Funcțiile proteinelor
În natură, proteinele îndeplinesc multe funcții și cea mai cunoscută este, fără îndoială, cea structurală; gândiți-vă doar că fiecare matrice tisulară a organismului nostru se bazează pe un schelet sau mozaic polimeric format din peptide (de exemplu, fibre musculare, matrice osoasă, țesut conjunctiv și, dintr-un anumit punct de vedere, chiar sânge).
Nu mai puțin importantă este funcția de bio-reglare și de mediere chimică / hormonală, de fapt proteinele sunt elementele constitutive de bază ale enzimelor și ale multor hormoni.
În sânge, proteinele îndeplinesc și o funcție de transport foarte importantă; este cazul hemoglobinei (transportul oxigenului), transferinei (transportul fierului), albuminei (transportul moleculelor lipidice) etc.
Întotdeauna în sânge, proteinele se dovedesc utile ca apărare imună; ele constituie ANTICORPI, molecule esențiale produse de limfocite utile în răspunsul organismului împotriva agenților patogeni.
În cele din urmă, proteinele - dar mai precis aminoacizii - pot fi utilizate în scopuri energetice prin neoglucogeneza hepatică și furnizează 4 kilocalorii (kcal) pe gram. Este un proces destul de complicat care, prin transaminare și dezaminare, permite organismului să producă glucoză în condiții hipoglicemiante (posibil induse de post, în special efort muscular intens și / sau prelungit, condiții patologice sau clinice adverse etc.). Aminoacizi neoglucogeni. poate fi, de asemenea, ketogenă, astfel încât conversia lor determină eliberarea moleculelor de acid numite corpuri cetonice.
NB. Funcția energetică a proteinelor ar trebui să fie marginală și subordonată celei de zaharuri și grăsimi.
Aminoacizii
Aminoacizii sunt molecule cuaternare formate din carbon, hidrogen, oxigen și azot. Sunt cunoscute peste 500 de tipuri și combinația lor diferențiază nenumărate forme de peptide. Cei obișnuiți, L-aminoacizii, sunt 20: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, cisteină, acid glutamic, glutamină, glicină, histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, prolină, serină, treonină, triptofan, tirozină și valină. Din metabolismul acestuia din urmă este posibil să se obțină o gamă largă de aminoacizi NON-obișnuiți sau ocazionali care constituie în principal hormoni, enzime sau molecule intermediare (carnitină, homocisteină, creatină, taurină etc.).
Dintre aminoacizii obișnuiți, unii NU POATE fi sintetizați de corp și sunt numiți ESENȚIALI; pentru bărbatul adult există 9: fenilalanină, leucină, izoleucină, lizină, metionină, treonină, triptofan și valină. La copii, sunt 11 în total; la cele de mai sus se adaugă: histidină și arginină.
Alte clasificări ale aminoacizilor sunt: pe baza polarității lanțurilor lor laterale (apolar neutru, polar neutru, sarcină acidă, sarcină bazică) sau pe baza tipului de grup radical (hidrofob, hidrofil, acid, bazic, aromatic).
Aminoacizi cu catenă ramificată
Printre cei esențiali există, de asemenea, trei aminoacizi numiți lanț ramificat (BCAA), respectiv: leucina, izoleucina și valina; particularitatea care distinge aminoacizii cu lanț ramificat de alții este reprezentată de o cale metabolică diferită de producere a energiei.
După cum sa explicat deja, după transaminare-dezaminare, majoritatea aminoacizilor pot fi destinați neoglucogenezei și intră în ciclul Krebs sub formă de oxaloacetat tu urasti piruvat. În cele din urmă, dacă ar exista o nevoie reală, unii dintre aminoacizii prezenți în sânge ar intra în hepatocitele ficatului și ar ieși sub formă de glucoză; pentru aminoacizii cu lanț ramificat acest lucru nu este cazul. Comparativ cu celelalte, BCAA sunt molecule care pot fi utilizate DIRECT de către mușchi, iar această particularitate le face mult mai eficiente în producția directă de energie și în conversie pentru reconstituirea rezervelor de glicogen; este de la sine înțeles că, dacă organismul este suficient de hrănit, catabolismul aminoacizilor ramificați reprezintă o porțiune neoglucogenă aproape irelevantă; glucoza rămâne ÎNTOTDEAUNA sursa primară de energie, prin urmare, în condiții de rezerve de glicemie și glicogen SUFICIENTE, chiar și în timpul unei performanțe atletice obișnuite nu există motive să ne temem că mușchiul are nevoie de un surplus de aminoacizi cu lanț ramificat.
Alte articole despre „Proteine și aminoacizi cu lanț ramificat”
- Aminoacizi cu lanț ramificat: când să îi luați?
- Proteine alimentare
- Defalcarea proteinelor - Când să o luați?