Structura și funcțiile
Hemoglobina este o metaloproteină conținută în celulele roșii din sânge, responsabilă de transportul oxigenului în fluxul sanguin. De fapt, oxigenul este doar moderat solubil în apă; prin urmare, cantitățile dizolvate în sânge (mai puțin de 2% din total) nu sunt suficiente pentru a satisface cerințele metabolice ale țesuturilor. Prin urmare, este evidentă necesitatea unui transportator specific.
În fluxul sanguin, oxigenul nu se poate lega direct și reversibil de proteine, așa cum se întâmplă în schimb pentru metale precum cuprul și fierul. grup EME, cu o inimă metalică reprezentată de un atom de fier în stare de oxidare Fe2 + (stare redusă), care leagă oxigenul într-un mod reversibil.
Analiza sângelui
- Valorile normale ale hemoglobinei în sânge: 13-17 g / 100 ml
La femei, valorile sunt în medie cu 5-10% mai mici decât la bărbați.
Cauze posibile ale hemoglobinei ridicate
- Policitemiile
- Sejur prelungit pe teren înalt
- Boli pulmonare cronice
- Boala de inima
- Dopajul sanguin (utilizarea eritropoietinei și a derivaților sau substanțelor care imită acțiunea acestora)
Cauze posibile ale hemoglobinei scăzute
- Anemii
- Carenta de fier (carenta de fier)
- Sângerări abundente
- Carcinoame
- Sarcina
- Talasemii
- Arsuri
Conținutul de oxigen din sânge este, prin urmare, dat de însumarea cantității mici dizolvate în plasmă cu fracția legată de hemoglobina fierului.
Mai mult de 98% din oxigenul prezent în sânge este legat de hemoglobină, care la rândul său circulă în fluxul sanguin alocat globulelor roșii din sânge. Prin urmare, fără hemoglobină, eritrocitele nu și-ar putea îndeplini sarcina de transportor de oxigen în sânge.
Având în vedere rolul central al acestui metal, sinteza hemoglobinei necesită un aport adecvat de fier în dietă. Aproximativ 70% din fierul prezent în organism este de fapt conținut în grupurile hem de hemoglobină.
Hemoglobina este alcătuită din 4 subunități care sunt structural foarte asemănătoare cu mioglobina *.
* În timp ce hemoglobina transportă oxigenul din plămâni către țesuturi, mioglobina transportă oxigenul eliberat de hemoglobină în diferitele organite celulare care îl utilizează (de exemplu, mitocondriile).
Hemoglobina este o metaloproteină mare și complexă, caracterizată prin patru lanțuri de proteine globulare, respectiv înfășurate în jurul unui grup hem care conține Fe2 +.
Prin urmare, pentru fiecare moleculă de hemoglobină găsim patru grupe hem învelite în lanțul proteic globular relativ. Deoarece există patru atomi de fier în fiecare moleculă de hemoglobină, fiecare moleculă de hemoglobină poate lega patru atomi de oxigen de la sine, conform reacției reversibile:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
După cum se știe de majoritatea, sarcina hemoglobinei este de a lua oxigen în plămâni, de a-l elibera în celulele care au nevoie de el, de a lua dioxid de carbon din el și de a-l elibera în plămâni, unde chilo începe din nou.
În timpul trecerii sângelui în capilarele alveolelor pulmonare, hemoglobina leagă oxigenul de el însuși, care ulterior se eliberează în țesuturile din circulația periferică. Acest schimb are loc deoarece legăturile oxigenului cu fierul grupului EME sunt labile și sensibile la mulți factori, dintre care cel mai important este tensiunea sau presiunea parțială a oxigenului.
Legarea oxigenului de hemoglobină și efectul Bohr
În plămâni, tensiunea oxigenului plasmatic crește datorită difuziei gazului din alveole în sânge (↑ PO2); această creștere determină legarea hemoglobinei avid de oxigen; opusul apare în țesuturile periferice, unde concentrația de oxigen dizolvat din sânge scade (↓ PO2) și crește presiunea parțială a dioxidului de carbon (↑ CO2); acest lucru induce hemoglobina să elibereze oxigen și să se încarce cu CO2. Simplificând conceptul cât mai mult posibil, cu cât este mai mult dioxid de carbon în sânge, cu atât mai puțin oxigen rămâne legat de hemoglobină.
Deși cantitatea de oxigen dizolvat fizic în sânge este foarte mică, acesta joacă, prin urmare, un rol fundamental. De fapt, această cantitate influențează puternic rezistența legăturii dintre oxigen și hemoglobină (precum și reprezintă o „valoare de referință importantă în reglarea ventilației pulmonare).
Rezumând totul cu un grafic, cantitatea de oxigen legată de hemoglobină crește în raport cu pO2 urmând o curbă sigmoidă:
Faptul că regiunea plateu este atât de mare plasează o marjă importantă de siguranță la saturația maximă a hemoglobinei în timpul trecerii în plămâni.Deși pO2 la nivelul alveolar este în mod normal egal cu 100 mm Hg, observând figura observăm de fapt cum chiar și o presiune parțială a oxigenului egală cu 70 mmHg (apariție tipică a unor boli sau a stării la altitudini mari), procentele de hemoglobină saturată rămân aproape de 100%.
În regiunea pantei maxime, când tensiunea parțială a oxigenului scade sub 40 mmHg, capacitatea hemoglobinei de a lega oxigenul scade brusc.
În condiții de repaus, PO2 în fluidele intracelulare este de aproximativ 40 mmHg; în această locație, datorită legilor gazelor, oxigenul dizolvat în plasmă se difuzează către țesuturile mai sărace ale O2, traversând membrana capilară. În consecință, tensiunea plasmatică a O2 scade în continuare și aceasta favorizează eliberarea de oxigen din hemoglobină. . În timpul efortului fizic intens, pe de altă parte, tensiunea oxigenului în țesuturi scade la 15 mmHg sau mai puțin, ca urmare a căruia sângele este puternic epuizat de oxigen.
Pentru cele spuse, în condiții de repaus o cantitate importantă de hemoglobină oxigenată părăsește țesuturile, rămânând disponibilă în caz de nevoie (de exemplu pentru a face față unei creșteri bruște a metabolismului în unele celule).
Linia continuă prezentată în imaginea de mai sus se numește curbă de disociere a hemoglobinei; este de obicei determinat in vitro la pH 7,4 și la o temperatură de 37 ° C.
Efectul Bohr are consecințe atât asupra aportului de O2 la nivel pulmonar, cât și asupra eliberării acestuia la nivelul țesutului.
Acolo unde există mai mult dioxid de carbon dizolvat sub formă de bicarbonat, hemoglobina eliberează oxigenul mai ușor și devine încărcat cu dioxid de carbon (sub formă de bicarbonat).
Același efect se obține prin acidificarea sângelui: cu cât pH-ul sângelui scade și cu atât mai puțin oxigen rămâne legat de hemoglobină; nu este surprinzător faptul că în sânge dioxidul de carbon este dizolvat în principal sub formă de acid carbonic, care se disociază.
În cinstea descoperitorului său, efectul pH-ului sau al dioxidului de carbon asupra disocierii oxigenului este cunoscut sub numele de efect Bohr.
După cum s-a anticipat, într-un mediu acid, hemoglobina eliberează oxigenul mai ușor, în timp ce într-un mediu bazic legătura cu oxigenul este mai puternică.
Alți factori capabili să modifice afinitatea hemoglobinei pentru oxigen includ temperatura. În special, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen scade odată cu creșterea temperaturii corpului. Acest lucru este deosebit de avantajos în lunile de iarnă și primăvară, deoarece temperatura sângelui pulmonar (în contact cu aerul mediului extern) este mai mic decât cel atins în țesuturi, unde eliberarea de oxigen este, prin urmare, facilitată.
2.3 difosfogliceratul este un intermediar în glicoliză care afectează afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. Dacă concentrațiile sale în globulele roșii din sânge cresc, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen scade, facilitând astfel eliberarea de oxigen în țesuturi. Nu este surprinzător, concentrațiile eritrocitelor. de 2,3 difosfoglicerat cresc, de exemplu, în anemie, insuficiență cardio-pulmonară și în timpul șederii la altitudine mare.
În general, efectul 2,3-bifosfogliceratului este relativ lent, mai ales în comparație cu răspunsul rapid la modificările pH-ului, temperaturii și presiunii parțiale a dioxidului de carbon.
Efectul Bohr este foarte important în timpul muncii musculare intense; în astfel de condiții, de fapt, în țesuturile cele mai expuse la stres există o creștere locală a temperaturii și a presiunii dioxidului de carbon, deci a acidității sângelui. După cum s-a explicat mai sus, toate acestea favorizează eliberarea de oxigen în țesuturi, deplasând curba de disociere a hemoglobinei spre dreapta.
